Förmågan hos den bindande syremolekylen med heme-proteinerna är det som gör skillnad i båda molekylerna. Hemoglobin kallas som tetrameriskt hemoprotein, medan myoglobin kallas monomerprotein. Hemoglobin finns systematiskt över hela kroppen medan myoglobin endast finns i muskelvävnader.
Hemoglobin är tillverkat av protein och protesgrupp och är välkänt för att ha syrepigment. Det är den viktigaste delen för att upprätthålla liv eftersom det fungerar vid transport av syre och koldioxid genom kroppen.
Myoglobin fungerar endast för muskelceller genom att ta emot syre från RBC och vidare transportera det till en mitokondriell organell av muskelceller. Därefter används detta syre för cellulär andning för att skapa energi. I den här artikeln kommer vi att ta hänsyn till de anmärkningsvärda punkterna som skiljer hemoglobin och myoglobin.
Jämförelsediagram
| Grund för jämförelse | Hemoglobin | myoglobin |
|---|---|---|
| Antal kedjor | Hemoglobin har 4 kedjor av två olika typer - alfa och beta, delta, gamma eller epsilon (beroende på typen av hemoglobin). | Den innehåller enstaka polypeptidkedjor. |
| Typ av struktur | En tetramer. | En monomer. |
| binder | Binder CO2, CO, NO, O2 och H +. | Binds till O2, tätt och fast. |
| Deras närvaro | Systemiskt över hela kroppen. | I muskelceller. |
| Typer av kurvor | Sigmoid bindningskurva. | Hyperbolisk kurva. |
| Också känd som | Hb. | Mb. |
| Roll | Hemoglobin transporteras tillsammans med blod till hela kroppen och transporterar syre. | Myoglobin tillhandahåller endast syre till muskler, vilket är till hjälp vid svälttiden av syre. |
| Koncentration i blod | Högt i RBC. | Låg. |
Definition av hemoglobin
Hemoglobin är heme-proteinmolekylerna som finns i röda blodkroppar, som transporterar syre från lungorna till kroppens vävnad och returnerar koldioxid från vävnaden tillbaka till lungorna.
Hemoglobin har mindre affinitet för bindande syre och dess koncentration är högre i RBC (röda blodkroppar). Så när syre binder till den första subenheten av hemoglobin förändras det till proteinets kvartära struktur och gör det därmed lättare för andra molekyler att binda.
Det bör finnas en standardnivå av Hb i kroppen, som kan variera mycket beroende på personens ålder och kön. Anemi är tillståndet där nivån av Hb eller röda blodkroppar som finns i blodet sjunker.
Struktur av hemoglobin
Hemoglobin innehåller en hemgrupp som är ett protein och hålls icke kovalent . Skillnaden ligger i globin-delen som har olika arrangemang av aminosyror i olika djur.
' Heme ' är det centrala järnet, anslut med fyra pyrrolringar. Järnet är i form av en järnjon medan pyrrolringarna är fästa med metylenbroar.
Globin - proteindelen, är en dimer av heterodimer (alfa-beta) vilket innebär att fyra proteinmolekyler är anslutna där två alfa-globulin och andra två kan vara beta-, delta-, gamma- eller epsilon-globulinkedjor som kan finnas närvarande beroende på typ av hemoglobin. Denna globulinkedja innehåller "porfyrin" -förening som innehåller järn.
Hemoglobin (människor) består av två alfa- och två beta-underenheter där varje alfa-subenhet har 144 rester och beta-subenhet har 146 rester. Det hjälper till vid transport av syre i kroppen.
Betydelsen av hemoglobin
- Det ger blodet färg.
- Hemoglobin fungerar som bärare för såväl syre som koldioxid.
- Det spelar en roll i erytrocytmetabolismen.
- De fungerar som fysiologiska aktiva kataboliter.
- Hjälper till att upprätthålla pH.
Typer av hemoglobin
- Hemoglobin A1 (Hb-A1).
- Hemoglobin A2 (Hb-A2).
- Hemoglobin A3 (Hb-A3).
- Embryonalt hemoglobin.
- Glykosylerat hemoglobin.
- Fosterhemoglobin (Hb-A1).
Definition av Myoglobin
Myoglobin är ett slags hemproteiner som fungerar som en intracellulär lagringsplats för syre. Under syreberövningen frigörs det bundna syret som kallas oxymyoglobin från dess bundna form och används vidare för andra metaboliska ändamål.
Eftersom myoglobin har en tertiär struktur, som lätt är löslig i vatten, i vilken dess karaktärer som exponeras på ytan av molekylerna är hydrofila medan de molekyler som packas in i molekylens inre är hydrofoba till sin natur. Som redan diskuterats är det ett monomerprotein med en molekylvikt av 16 700, vilket är en fjärdedel än hemoglobinets.
Struktur av myoglobin
Den består av icke-spiralformade regioner, från A till och med H som är högerhänt alfahelys, och 8 i antal. Fastän myoglobinstrukturen liknar hemoglobinstrukturen.
Myoglobin har också proteinet som kallas heme, som innehåller järn och ger röd och brun färg på proteinerna. Det finns i den sekundära strukturen hos protein som har en linjär kedja av aminosyror. Den innehåller en underenhet av alfa-helikser, och beta-ark och närvaron av vätebindning markerade dess stabilisering.
Myoglobin hjälper till vid transport och lagring av syre i muskelceller, vilket hjälper till under musklernas arbete genom att tillhandahålla energi. Syrebindningen är tätare med myoglobin eftersom venöst blod kombineras mer än hemoglobin.
Myoglobin finns mest i muskler, vilket är användbart för organismerna under syrebrist. Valar och sälar innehåller en stor mängd myoglobin. Effektiviteten för tillförsel av syre är mindre jämfört med den för hemoglobin.
Vikten av myoglobin
- Myoglobin har en stark affinitet för bindning för syre, vilket gör det möjligt att lagra det effektivt i muskler.
- Det hjälper kroppen att svälta syre, särskilt i den anaeroba situationen.
- Bär syre till muskelcellerna.
- Hjälp också med att reglera kroppstemperaturen.
Viktiga skillnader mellan hemoglobin och myoglobin
Båda molekylerna har syrebindningsförmåga, som diskuterats ovan, är följande skillnader.
- Hemoglobin har fyra kedjor av två olika typer - alfa och beta, gamma eller epsilon (beroende på typen av hemoglobin) och bildar en struktur av tetramer, medan myoglobin innehåller en enda polypeptidkedja så kallad en monomer, även om båda har den centrala jonen som järn och ligand av bindning som syre.
- Hemoglobin binds med O2, CO2, CO, NO, BPH och H +, medan myoglobin binder endast med O2.
- Den levererar hemoglobin tillsammans med blod systemiskt över hela kroppen medan myoglobin tillhandahåller syre endast till muskler .
- Hemoglobin, som också kallas Hb, finns i högre mängd i RBC än myoglobin, även känt som Mb .
- Hemoglobin transporteras tillsammans med blod till alla delar av kroppen, hjälper också till att transportera syre; Myoglobin tillhandahåller syre till musklerna bara vilket är användbart när det krävs mycket syre med blod.
Likheter
Båda innehåller järnhaltigt protein som sin centrala metall.
Båda är globular protein.
Båda har liganden som syre (O2).
Slutsats
Således kan vi säga att hemoglobin och myoglobin är lika och fysiologiskt viktiga på grund av deras förmåga att binda syre. Dessa var de första molekylerna vars tredimensionella struktur upptäcktes genom röntgenkristallografi. Avvikelser i beståndsdelarna kan leda till svår sjukdom och störningar.
Hemoglobin och myoglobin skiljer sig åt i bindningsförhållanden med syre. Men deras centrala metalljon är densamma, tillsammans med samma ligandbindande molekyler. De är båda viktiga för kroppen, eftersom man utan dem inte kan föreställa sig livet
Inga relaterade inlägg.
